Proteinphosphatasen in Paramecium (Pharmazeutische Chemie)

Projektleitung und Mitarbeiter

Hanke, C. (Dipl. Biol.), Schultz, J. E. (Prof. Dr. rer. nat.)

Mittelgeber : DFG

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Proteinphosphatasen sind an der Regulation von Ionenkanälen beteiligt. Eine membrangebundene Proteinphosphatase vom Typ 2C wurde aus Paramecium gereinigt, enzymatisch charakterisiert und auf Aminosäureebene ansequenziert. Das Enzym wurd kloniert und vollständig sequenziert. Es bestehen Ähnlichkeiten mit tierischen Enzymen. Diese sind in drei mäßig konservativen Regionen im Bereich der ersten 200 Aminosäuren enthalten. Nachdem die für Glutamin codierenden Stop-codons TGA und TAA durch site-directed mutagenesis in CAA und CAG umgewandelt worden sind, wird das Enzym in aktiver Form in Bakterien exprimiert. Es werden Hybridenzyme mit pflanzlichen und tierischen Proteinphosphatase 2C-Isoenzymen hergestellt.

Publikationen

Klumpp, S., Hanke, C., Donella-Deana, A., Beyer, A., Kellner, R., Pinna, L. A., Schultz, J. E.: A membrane-bound protein phosphatase type 2C from Paramecium tetraurelia. Purification, characterization and cloning. J. biol. Chem. 269, 32774 32780 (1994).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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